Tertiärstruktur Kräfte?

Moin,

in der Abbildung (7a-d) siehst du

• a) eine Wasserstoffbrückenbindung (...–OH- - -IO–...) zwischen der Hydroxygruppe (–OH) der Seitenkette von Tyrosin (Tyr) und der (deprotonierten) Carboxylatgruppe der Seitenkette der Glutaminsäure (Glu).
• b) eine Disulfidbrücke (...–S–S–...) zwischen zwei Thiolresten (–SH) der Seitenketten von Cysteinen (Cys und Cys).
• c) eine Bindung aufgrund von van-der-Waals-Kräften (...–CH3- - -H3C–...) zwischen den Seitenketten zweier Alanine (Ala und Ala).
• d) eine Ionenbindung (...–NH3^+ –^OOC–...) zwischen der (protonierten) Ammoniumgruppe (–NH3^+) der Seitenkette von Lysin (Lys) und der Carboxylatgruppe der Seitenkette von Glutaminsäure (Glu).

Es gibt noch weitere Bindungen, die die Tertiärstruktur von Proteinen stabilisieren (oder sogar fixieren) können, die aber in der Abbildung nicht zu sehen sind. Dazu zählen zum Beispiel

• Esterbrücken (...–C(=O)–O–...), die zustande kommen können, wenn Aminosäuren mit Carboxylatgruppen (–COO^–) in der Seitenkette (Glutaminsäure, Glu, oder Asparaginsäure, Asp) in die Nähe von Aminosäuren mit alkoholischen Hydroxygruppen (–OH) gelangen (Tyrosin, Tyr, oder Serin, Ser).
• Säureamidbindungen (...–C(=O)–NH–...), die entstehen können, wenn Aminosäuren mit einer Carboxylatgruppe in der Seitenkette (Glu, Asp) mit Aminosäuren zusammentreffen, die eine Aminogruppe (–NH2) in der Seitenkette besitzen (Lysin, Lys, oder Arginin, Arg).
• Etherbrücken (...–O–...), die entstehen können, wenn zwei Aminosäuren mit alkoholischen Hydroxygruppen zusammen liegen (Serin, Ser, oder Tyrosin, Tyr).
• Außerdem gibt es noch Dipol-Dipol-Wechselwirkungen zwischen hydrophilen Seitenketten oder Thioesterbindungen (...–C(=O)–S–...).

LG von der Waterkant

Disulfidbrücken

Ionenbindungen

Wasserstoffbrücken

Hydrophobe Wechselwirkungen

untergeordnet van-der-waals-kräfte