Enzymaktivität - Abhängigkeit vom pH-Wert?
Hallo, ich muss in einem Versuchsprotokoll die Abhängigkeit der Enzymaktivität von pH Wert und von der Temperatur beschreiben. Das mit der Temperatur habe ich verstanden. Allerdings verstehe ich die veränderte Aktivität bei verändertem pH-Wert nicht. Das hat irgendwas mit protonieren und deprotonieren und aktiven Zentrum usw. zu tun. Aber da ich in Bio recht unwissen bin, habe ich das nicht ganz verstanden. Kann mir das einer erklären? Danke jetzt schon! :)
3 Antworten
Enzyme = Proteine und Proteine bestehen aus Aminosäuren. Einige Aminosäuren können in Abhängigkeit vom pH-Wert geladen oder ungeladen sein = protoniert oder nicht protoniert. Das kann zum einen Aminosäuren im aktiven Zentrum betreffen, aber auch Aminosäuren irgendwo anders im Protein. Im Protein wirken Kräfte/Wechselwirkungen zwischen den einzelnen Aminosäuren, und durch das Entstehen oder Wegfallen einer Ladung bei einen oder mehreren Aminosäuren werden die Kraftverhältnisse geändert (z.B. Anziehung/Abstoßungskräfte bei geladenen Aminosäuren). Dadurch kann das Protein beispielsweise auch denaturieren. Oder im aktiven Zentrum fallen durch den pH-Wert Ladungen weg, die für die Interaktion mit dem Substrat oder Co-Faktoren wichtig sind.
Der pH-Wert kann das Substrat, das Enzym oder auch beide beeinflussen. Eiweisse werden z.B. durch Säuren oder Basen hydrolysiert, d.h. in Aminosäuren zerlegt. In Organismen kann es aber die dafür nötigen Konzentrationen nicht geben, denn das würde sie zerstören. Kommt aber ein Enzym hinzu, reichen geringere Säure- oder Basenkonzentrationen aus. Trypsin z.B. zerlegt Eiweisse im sauren Milieu des Magens, Chymotrypsin im alkalischen des Darms. Bei den Enzymen können schon leichte Änderungen des pH-Wertes und damit verbundene Ladungsänderungen zu großen, auch räumlichen Veränderungen (Gestalt) führen. Man kann diese großen Veränderungen von Eiweissen z.B. gut beim Ansäuern eiweisshaltiger Lösungen, etwa Milch, beobachten. Die Milch gerinnt.
Die Enzyme zeigen sowohl ein Temperatur- wie auch ein pH-Optimum. Beispiel Trypsin: Im Dünndarm baut dieses Enzym Eiweiß ab. Bei pH = 4 und kleiner, sowie bei pH = 11,5 und größer ist Trypsin inaktiv. Sein Maximum an Aktivität entwickelt dieses Enzym bei pH = 8,2. Andere Enzyme haben andere pH-Aktivitätsmaxima. Gründe für eine solche pH-Abhängigkeit wurden schon in der Antwort von blablublub genannt. Es müsste aber zur Erklärung jedes einzelne Enzym von der Chemie her genauer betrachtet werden, und dies ist einmal Gegenstand in einem Biochemiestudium.